Haematologic Technologies，Inc。（HTI/haemtech）是一家ISO 9001：2015注冊公司，是一家專業(yè)從事體外研究用高質(zhì)量血漿蛋白分離和表征的主要制造商。HTI的重點是凝血級聯(lián)中涉及的蛋白質(zhì)，以及骨代謝的調(diào)節(jié)。HTI產(chǎn)品系列包括超過150種高度純化和充分表征的蛋白質(zhì)，包括酶原，酶，輔因子和抑制劑，以及單克隆和多克隆抗體的互補(bǔ)系列。還可提供因子缺乏的等離子體和定制的血液采集管，用于臨床研究。提供的服務(wù)包括定制蛋白質(zhì)純化，蛋白質(zhì)修飾，化驗開發(fā)，合同制造和合同研究。

haemtech Haematologic Technologies，Inc。（HTI/haemtech）是一家ISO 9001：2015注冊公司，是一家專業(yè)從事體外研究用高質(zhì)量血漿蛋白分離和表征的主要制造商。HTI的重點是凝血級聯(lián)中涉及的蛋白質(zhì)，以及骨代謝的調(diào)節(jié)。HTI產(chǎn)品系列包括超過150種高度純化和充分表征的蛋白質(zhì)，包括酶原，酶，輔因子和抑制劑，以及單克隆和多克隆抗體的互補(bǔ)系列。還可提供因子缺乏的等離子體和定制的血液采集管，用于臨床研究。提供的服務(wù)包括定制蛋白質(zhì)純化，蛋白質(zhì)修飾，化驗開發(fā)，合同制造和合同研究。

haemtech HCAPC-0080說明書

Activated Protein C

活化蛋白C.

活化蛋白C（APC）對因子Va的失活
表示APC對因子Va的蛋白水解失活，其中：PS =蛋白質(zhì)S，PCPS =磷脂囊泡（或細(xì)胞表面）和Ca ++ =鈣離子。因子Va對形成因子Vai的失活是由APC（實心箭頭）在三個特定位點處的因子Va重鏈（94K）的蛋白水解產(chǎn)生的（1,2）。因子Va重鏈中這些切割位點的位置如下:(人：R306，R506和R679）和（牛：R306，R505和R662）。輔因子分子的*失活需要在精氨酸-306位置切割。通過活化蛋白C在精氨酸-306處的切割僅在膜的存在下發(fā)生，并且需要在精氨酸-505處預(yù)先切割重鏈。APC對因子Va輕鏈的蛋白水解僅發(fā)生在牛分子中，并且不需要滅活（虛線箭頭）。

活化蛋白C（APC）是一種抗凝血絲氨酸蛋白酶，來自兩條鏈，維生素K依賴性酶原，蛋白C（3-7）。α-凝血酶和血栓調(diào)節(jié)蛋白之間的復(fù)合物在蛋白C的重鏈中催化Arg-12（牛中的Arg-14）的單一切割，以產(chǎn)生活化的蛋白C.幾種非生理學(xué)相關(guān)的蛋白酶，例如RVV-X活化劑，胰蛋白酶和PROTAC也能夠激活蛋白C.

APC起到抗凝血劑的作用，其催化輔因子Va和VIIIa的蛋白水解失活，導(dǎo)致凝血酶原酶和因子Xase復(fù)合物的抑制。因子Va和VIIIa的失活是Ca 2+和磷脂依賴性的。維生素K依賴性輔因子蛋白S通過與APC形成1：1復(fù)合物（Kd = 6×10-9M）適度地增加該失活速率（8）。

有幾個因素會削弱APC的抗凝血活性。因子Xa通過競爭因子Va上的類似結(jié)合位點來保護(hù)因子Va免受APC的蛋白水解。凝血酶也被提議作為APC的調(diào)節(jié)劑通過蛋白質(zhì)S的蛋白水解失活。此外，APC受循環(huán)肝素依賴性蛋白質(zhì)的調(diào)節(jié)。 C抑制劑（PAI-3），循環(huán)肝素非依賴性蛋白C抑制劑，血小板衍生蛋白C抑制劑和PAI-1。據(jù)報道，在APC和兩種類型的PAI之間形成的復(fù)合物是在輸注APC或體內(nèi)產(chǎn)生APC時觀察到的纖維蛋白溶解增加的原因。

除了我們的標(biāo)準(zhǔn)APC制劑，還可以獲得含有丹磺酰-EGEG-氯代甲基酮的活性位點封閉形式。

HCAPC-0080 人類活性蛋白C

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 HCAPC-DEGR 人類活化蛋白C - DEGR（活性位點受阻）

 BCAPC-1080 牛活性蛋白C

 BCAPC-DEGR 牛活性蛋白C - DEGR（活性位點受阻）

通過用凝血酶活化然后通過離子交換層析（4）從純化的蛋白C制備活化的蛋白C. APC以50％（vol / vol）甘油/ H2O供應(yīng)，應(yīng)儲存在-20oC。通過SDS-PAGE分析確定純度，并使用顯色底物測定法測量活性。根據(jù)APC耐藥性測定的要求，還測試了所有生產(chǎn)批次的APC延長正常人血漿aPTT的能力（10,11）。每批次提供該測試的結(jié)果，作為aPTT（+/- APC）比率（10nM APC）。

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